Fractionnement, caractérisation électrophorétique et quantification des albumines-globulines, des gliadines et des gluténines solubles de farines de blés tendres Algériens, relation entre la composition protéique et les caractéristiques technologiques.

Abstract

L’objectif de cette étude est la détermination de certaines caractéristiques technologiques de 22 farines de blé tendre, le fractionnement et la quantification des fractions protéiques solubles et insolubles de 15 génotypes de blé tendre et la recherche d’éventuelles relations entre les teneurs en ces fractions et quelques aspects de la qualité boulangère, puis la caractérisation électrophorétique des albumines-globulines, des gliadines et des gluténines solubles afin de vérifier leur pureté. Pour le fractionnement séquentiel, la séparation des protéines monomériques et des protéines polymériques a été réalisée suivant la méthode de LI et al. (2008), puis les gluténines solubles ont été extraites à partir des résidus selon la méthode de WANG et KOVACS (2002), enfin les gliadines ont été précipitées à partir des protéines monomériques suivant la méthode de DUPONT et al. (2005). Les protéines totales et les protéines des différentes fractions obtenues ont été dosées par la méthode de Kjeldahl. Au niveau électrophorétique, l’extraction des gliadine et des albumines-globulines a été réalisé sur trois variétés suivant trois méthodes pour savoir laquelle extrait sélectivement ces fractions protéiques. L’extraction des gluténines solubles a été effectuée sur 12 génotypes suivant la méthode de WANG et KOVACS (2002). Les électrophorèses Acide-PAGE et SDS-PAGE ont été effectuées selon la méthode de KHAN et al., (1985) et REDAELLI et al., (1995) respectivement. L’analyse statistiques des résultats a révélé que: les teneurs en protéines totales, en protéines insolubles et en protéines polymériques (exprimées en % de M.S. ou des protéines totales) sont ceux qui déterminent les caractéristiques de force des farines des blés tendre. À l’inverse les protéines solubles (regroupant les protéines monomériques et les gluténines solubles) ont un effet négatif sur cette caractéristique. Les séparations électrophorétique ont montrées que les méthodes utilisées pour le fractionnement séquentiel des protéines n’ont pas permis une séparation nette des différentes fractions protéiques.