Résumé:
Cette étude a pour objectif de caractériser le pouvoir coagulant d’une pepsine ovine en vue de
son utilisation en fromagerie. Dans une première étape, l’extrait enzymatique brut, obtenu par
macération de caillettes d’ovins adultes en milieu acide, a été purifié à homogénéité par deux
méthodes chromatographiques : une échangeuse d’ions sur DEAE Cellulose et une filtration
sur Sephadex G-100. La détermination des conditions optimales d’action de la pepsine ovine
purifiée sur un lait standard (substrat de Berridge) a montré que son activité coagulante est
comparable à celle de la chymosine (témoin) à l’exception du pH pour lequel la pepsine a
présenté une sensibilité plus marqué. Son poids moléculaire a été estimé à 36 kDa par SDSPAGE.
Dans une seconde étape, le comportement rhéologique du lait lors de la coagulation
sous l’action de la pepsine ovine a été étudié par le suivi de la cinétique de coagulation à
l’aide d’un Gelograph. Les paramètres de coagulation déterminés (temps de coagulation,
vitesses de raffermissement et fermeté maximale du gel) pour le lait de vache, de brebis et de
chèvre ont montré que les gels pepsine présentaient des propriétés rhéologiques différentes de
celles obtenues avec la chymosine. L’action protéolytique de la pepsine ovine vis-à-vis des
caséines et de ses fractions αs, β et κ, a permis d’expliquer l’effet distinct des deux enzymes
sur les propriétés rhéologiques des caillés.
