Extraction, purification et caractérisation de la coagulase de Mucor pusillus
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Date
2005-12-22
Authors
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Publisher
INA
Abstract
L’obtention d’une protéase coagulant le lait a été réalisée par culture en surface de Mucor pusillus.
L’extrait brut présente une force coagulante de l’ordre de 1 /1200.
Des essais de purification de l’extrait coagulant ont été réalisés. Le meilleur rendement en
activité a été obtenu par une chromatographie d’exclusion moléculaire sur Sephadex G-100 de
l’extrait brut lyophilisé.
L’électrophorèse sur PAGE-SDS a révélé une seule bande protéique homogène, caractérisée
par un poids moléculaire de l’ordre de 49 000 Da.
Les conditions optimales d’activité coagulante ont été déterminées. L’activité est maximale à
pH 5, à une température de 50°C et pour une concentration en CaCl2 du lait de 0,02 M. L’enzyme
est relativement stable dans l’intervalle de 30°C à 50°C pendant 30 mn d’incubation ainsi qu’aux
basses températures.
Ces propriétés sont relativement similaires à ceux de la présure traditionnelle, exception faite
pour la température
Description
Keywords
Protéases de Mucor pusillus , purification, caractérisation, coagulation du lait, présure.